Un equipo internacional liderado por las científicas Clarisa Alvarez y Verónica Maurino describió los mecanismos moleculares que permiten a la enzima NADP-ME participar en el metabolismo C4, según dos artículos publicados en Molecular Biology and Evolution y The Plant Journal.
Un equipo de investigación internacional liderado por las científicas rosarinas Clarisa Alvarez y Verónica Maurino identificó los cambios estructurales que permiten a una enzima clave participar en la fotosíntesis C4, un mecanismo que optimiza el uso del dióxido de carbono en cultivos como el maíz y el sorgo. Los resultados fueron publicados en dos artículos complementarios en las revistas Molecular Biology and Evolution y The Plant Journal, este último con la investigación en portada.
El metabolismo C4 es un proceso molecular que incrementa la eficiencia de la fotosíntesis en condiciones de alta temperatura, radiación y baja disponibilidad de agua. Las plantas que lo poseen concentran el dióxido de carbono alrededor de la enzima RuBisCO, encargada de fijar ese gas. En este proceso interviene la enzima málica dependiente de NADP+ (NADP-ME), que mantiene altos los niveles de dióxido de carbono y evita que la RuBisCO se una al oxígeno.
La investigación se centró en dilucidar las diferencias entre la isoforma C4-NADP-ME, que cumple funciones fotosintéticas, y otras variantes de la misma enzima con roles metabólicos distintos. Según explicó a la Agencia CyTA-Leloir Clarisa Alvarez, doctora en Ciencias Biológicas e investigadora del Conicet en el Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos (Cefobi), que depende de la Universidad Nacional de Rosario (UNR), “comprender estos determinantes moleculares no sólo nos permite reconstruir cómo se especializaron estas enzimas durante la evolución de la fotosíntesis C4, sino que también abre perspectivas para el futuro”.
Para analizar las estructuras, los científicos emplearon técnicas de cristalografía, microscopía electrónica, análisis bioquímicos y simulaciones computacionales. Realizaron ensayos de difracción de rayos X en la estación sincrotrón de Hamburgo, Alemania. “Eso da la ventaja de poder comparar esas ‘fotos’ entre distintas proteínas que se parecen”, señaló Sebastián Klinke, investigador del Conicet en la Fundación Instituto Leloir y coautor del trabajo.
Los resultados mostraron que pequeñas variaciones en aminoácidos de las regiones terminales de la enzima estabilizan arquitecturas diferentes: las isoformas no fotosintéticas se ensamblan con dos subunidades, mientras que la C4-NADP-ME lo hace con cuatro. “Esa organización proporciona el contexto estructural para adquirir propiedades regulatorias características de la enzima C4-EM-NADP con roles fotosintéticos”, resumió Alvarez.
La investigación también reveló la naturaleza de la interacción de las distintas variantes de la enzima con sus moléculas sustrato, lo que se correlaciona con su capacidad de acelerar reacciones. En el estudio participaron, además, Mariana Saigo y María Fabiana Drincovich, del Cefobi; Fernando Zamarreño y Marcelo Costabel, del Instituto de Física del Sur (IFISUR), dependiente del Conicet y de la Universidad Nacional del Sur; y científicos de las universidades de Bonn, Düsseldorf y Münster, en Alemania, y de Saint Andrews, en Escocia.
Consultada sobre las aplicaciones, Alvarez indicó que los hallazgos no permiten convertir de inmediato una planta C3, como el trigo o el arroz, en C4, pero que identificar las reglas moleculares posibilitaría diseñar estrategias para mejorar componentes de la fotosíntesis y aumentar la tolerancia de los cultivos a condiciones ambientales adversas. “Esto adquiere especial relevancia en un contexto de cambio climático, caracterizado por aumentos de temperatura y una mayor frecuencia e intensidad de eventos de estrés ambiental”, concluyó.